Biographie

Geboren

24. März 1917 in Oxford (England)

Gestorben

23. August 1997 in Cambridge (England)

John Kendrew lernte während des Krieges J.D. Bernal und Linus Pauling kennen, die ihn für die Strukturaufklärung von Proteinen begeistern konnten. So schloss er sich 1946 Max Perutz an, der schon einige Erfahrung in Proteinkristallographie hatte. Zusammen gelang es Ihnen, aus Ihrer Zweimann-Abteilung ein Zentrum für Molekularbiologie zu machen, das seinesgleichen sucht. Crick, Watson, Klug und Sanger kommen aus diesem "Stall".

Kendrew beschäftigte sich mit Myoglobin, einem Protein das aus dem Muskelfleisch von Walen leicht in großer Menge zu isolieren war und wegen der hohen Affinität zum Sauerstoff ein ideales Vergleichsobjekt zu dem Hämoglobin des Blutes war. Basierend auf der Methode des isomorphen Ersatzes gelang Kendrew 1959 die Strukturaufklärung im Detail. Dabei erreichte er eine Auflösung von 1,4 Angström und konnte die Struktur von α-Helices experimentell beweisen.

Diese Leistung wurde 1962 mit dem Nobelpreis belohnt. K. teilte sich den Preis mit seinem Kollegen aus Cambridge Max Perutz, der die Struktur des verwandten Hämoglobins aufklären konnte.