Fachgebiet - Analytische Biochemie

Der isoelektrische Punkt (auch IEP oder pI) ist der pH-Wert einer wässrigen Lösung, bei dem sich bei Ampholyten oder Zwitterionen - wie beispielsweise Aminosäuren und Proteinen - die positiven und negativen Ladung ausgleichen.

Proteine tragen zahlreiche ionisierbare Gruppen mit unterschiedlichen ${\text{p}\mathit{K}}_{\text{a}}$-Werten. Am isoelektrischen Punkt, der für jedes Protein eine charakteristische Größe zur Beschreibung dieses Proteins ist, heben sich die positiven und negativen Ladungen auf. Das Protein hat an diesem Punkt keine Nettoladung mehr und würde sich in einem elektrischen Feld nicht bewegen. Diese Eigenschaft wird bei der isoelektrischen Fokussierung ausgenutzt. Bei einer Elektrophorese ändert sich die Wanderungsrichtung von Proteinen: Bei pH-Werten oberhalb des isoelektrischen Punktes ist das Protein negativ geladen und wandert zur Anode, unterhalb trägt es positive Ladung und wandert zur Kathode.

Praktisch lässt sich der IEP auch zur Fällung von Proteinen aus einer Lösung nutzen. Die Löslichkeit eines Proteins wird sehr stark durch den $\text{pH}$-Wert der Umgebung beeinflusst und erreicht am isoelektischen Punkt ein Minimum. Ober- oder unterhalb des IEP tragen alle Moleküle die gleiche Ladung (positiv oder negativ) und stoßen sich daher ab. Eine Zusammenballung zu unlöslichen Aggregaten ist durch die Abstoßung der Moleküle untereinander verhindert und das Protein bleibt in Lösung.

Siehe auch: Elektrophorese , Zwitterion