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HämoglobinZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Hämoglobin (Hb) ist ein tetrameres Protein mit einer relativen Molmasse Mr von 64.500. Es besteht zu 94% aus Globin (Eiweiß) und zu 6% aus vier Eisen(II)-haltigen Häm-Gruppen, den Sauerstoff-Bindungsstellen. Die vier Eisen-Atome können je ein Molekül Sauerstoff reversibel binden.

Siehe auch: Hämerythrin , Hämocyanin , Myoglobin

Fachgebiet - Medizin

Mit Hämoglobin (Hb) werden alle Varianten des roten Blutfarbstoffes bezeichnet. Der rote Blutfarbstoff bindet den Sauerstoff aus der eingeatmeten Luft und gibt ihn an alle Organe ab. Normalerweise korreliert die Zahl der roten Blutkörperchen mit dem Hb-Wert. Ein erwachsener Mann besitzt zwischen 140 und 180 g Hb/L, eine erwachsene Frau zwischen 120 und 160 g Hb/L. Pro Tag werden 4 bis 6 g Hb produziert. Die Bildung von Hämoglobin erfolgt in einer unreifen Vorstufe der roten Blutkörperchen, den Erythroblasten. Die Hämoglobin-Konzentration ist neben der Zahl an Erythrocyten und dem Hämatokrit-Wert das dritte Kriterium zur Diagnose und Klassifikation von Anämien und Polyglobulie (Erythrocytose).

HbA ist das normale Hämoglobin des Menschen, das zu 96-99 % aus HbA1 (α2β2 ) und zu 1-3 % aus HbA2 (α2δ2 ) besteht.

HbF ist das foetale Hämoglobin mit dem Aufbau α2γ2. Es hat eine höhere Sauerstoff-Affinität als das normale HbA des erwachsenen Menschen. Bei der Geburt enthält das Blut eines Säuglings noch etwa 60-80 % HbF; nach ca. fünf Monaten nur noch 3-15 %. Normalerweise ist HbF bei Erwachsenen nur noch in Spuren nachzuweisen, es gibt allerdings Ausnahmen von dieser Regel.

HbS ist ein abnormales Hämoglobin, das bei der Sichelzellenanämie produziert wird. Im Gen für die β-Kette des Hämoglobins ist eine Aminosäure an der Position 6 (Glutamat zu Valin) mutiert. Das Hämoglobin fällt bei niedrigem Sauerstoff-Partialdruck faserig aus und deformiert die Erythrocyten sichelartig.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

AllosterieLevel 270 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Hier wird die Allosterie als Mechanismus zur Regulation der Enzymaktivität erläutert: die Glycogen-Phosphorylase als Beispiel eines allosterisch regulierten Enzyms und Hämoglobin als Beispiel eines allosterisch regulierten Proteins.

KooperativitätLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Beschreibung des Mechanismus der Kooperativität als Regulationsmöglichkeit der Enzymaktivität. Erläuterung der T- und der R-Form eines Enzyms am Beispiel Hämoglobin.

TransportprozesseLevel 280 min.

BiochemieSignal- und StofftransportTransportprozesse

Transportprozesse in tierischen Organismen werden an einigen Beispielen erläutert. Dazu gehört der Gastransport, der Glucose- und der Lipidtransport.

Sauerstoff-Transport im Muskel und BlutLevel 260 min.

BiochemieSignal- und StofftransportTransportprozesse

Der Aufbau und die besonderen Eigenschaften von Myoglobin und Hämoglobin werden erläutert und verglichen. Ein zweiter Schwerpunkt liegt auf der allosterischen Regulation von Hämoglobin.

Proteindynamik: Myoglobin und HämoglobinLevel 330 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Bei der Oxygenierung/Deoxygenierung von Myoglobin und Hämoglobin kommt es zu intra- und intermolekularen Bewegungsvorgängen, die Einblick in die Funktionsweise Sauerstoff-transportierender Moleküle geben.