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EnzymhemmungZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Mit dem Begriff Enzymhemmung werden alle Vorgänge beschrieben, die zu einer Verringerung oder zum völligen Verlust der Aktivität eines Enzyms führen. Grundsätzlich kann zwischen irreversibler und reversibler Enzymhemmung unterschieden werden.

Eine irreversible Hemmung lässt sich nicht mehr aufheben und wird durch Substanzen hervorgerufen, die entweder mit extrem hoher Affinität an das Enzym binden (z.B. Cyanid-Ionen an Schwermetall-haltige Enzyme) oder das Enzym chemisch verändern (z.B. Phosphorylierung von Serin-Seitenketten im aktiven Zentrum durch Diisopropyl-fluorphosphat).

Im Gegensatz dazu kann die Enzymaktivität nach einer reversiblen Hemmung wieder hergestellt werden. Man unterscheidet in diesem Fall aufgrund der verschiedenen Auswirkungen auf die enzymkinetischen Konstanten drei Typen:

  1. die kompetetive Hemmung mit Verringerung der Spezifitätskonstanten,
  2. die unkompetetive Hemmung, bei der die katalytische Konstante kcat verringert wird, und
  3. die Hemmung des gemischten Typs (auch nicht-kompetetive Hemmung genannt), die beide genannten Konstanten beeinflusst.

Diese Einteilung lässt jedoch keinen unmittelbaren Schluss auf den molekularen Mechanismus des jeweiligen Hemmstoffs zu.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Regulation der EnzymkonzentrationLevel 370 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden verschiedene Wege der Regulation der Enzymkonzentration aufgeführt: genetische Regulation am Beispiel des lac-Operons, Katabolit-Repression und proteolytische Spaltung.

AllosterieLevel 270 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Hier wird die Allosterie als Mechanismus zur Regulation der Enzymaktivität erläutert: die Glycogen-Phosphorylase als Beispiel eines allosterisch regulierten Enzyms und Hämoglobin als Beispiel eines allosterisch regulierten Proteins.

Kinetik der EnzymhemmungLevel 245 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Beschreibung einiger Möglichkeiten der reversiblen und irreversiblen Enzymhemmung: Unterscheidung zwischen kompetitiver, nicht-kompetitiver und unkompetitiver Hemmung und deren Kinetik. Suizid-Inhibitoren als Beispiel für irreversible Hemmung.

Enzymregulation - EinführungLevel 130 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden allgemeine Grundlagen der Regulation eines Enzyms erläutert, darunter Möglichkeiten der Einflussnahme auf die Enzymkonformation und -konzentration und Multienzymkomplexe.

KooperativitätLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Beschreibung des Mechanismus der Kooperativität als Regulationsmöglichkeit der Enzymaktivität. Erläuterung der T- und der R-Form eines Enzyms am Beispiel Hämoglobin.

2.1 - 2.5 - Aspirin (gesamt)Level 4100 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

Die Abschnitte dieser Lerneinheit beschreiben die historischen Zusammenhänge und die Entdeckung des Aspirins durch Felix Hoffmann, sowie die im Laufe des 20. Jahrhunderts neu entdeckten Indikationsgebiete für Aspirin. Nach einer ausführlichen Behandlung der biochemischen Grundlagen der Aspirin-Wirkung durch Hemmung der Cyclooxygenase im Arachidonsäure-Stoffwechsel folgen eine Erläuterung der medizinisch-chemischen Zusammenhänge zwischen den Indikationsgebieten Schmerz, Entzündung, Fieber sowie Herz-Kreislauferkrankungen und der Aspirin-Wirkung. Den Abschluss bildet ein umfangreiches Kapitel, in dem die Struktur der Cyclooxygenase und die molekularen Wechselwirkungen zwischen Aspirin und der Cyclooxygenase beschrieben werden.

Regulation der EnzymkonformationLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden physiologische und physikalische Mechanismen der Regulation der Enzymkonformation beschrieben und Beispiele gegeben. Es wird auf verschiedene Formen der Hemmung eingegangen (z.B. kompetitiv, unkompetitiv und nicht kompetitiv), Allosterie und Kooperativität, sowie auf den Einfluss von Temperatur und pH-Wert.

2.5 - Aspirin - Hemmung der CyclooxygenaseLevel 460 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

Diese Lerneinheit beschreibt detailliert die molekularen Wechselwirkungen zwischen Aspirin und der Cyclooxygenase und vergleicht diese mit denen zwischen Flurbiprofen und der Cyclooxygenase. Daraus ergibt sich der Zusammenhang zwischen den verschiedenen hemmenden Eigenschaften des Aspirins und anderer NSAIDs aus den unterschiedlichen molekularen Wechselwirkungen mit der Cyclooxygenase. Den Abschluss bildet eine ausführliche Betrachtung der unterschiedlichen hemmenden Wirkungen des Aspirins auf die verschiedenen Cyclooxygenase-Isoformen und den daraus folgenden biologischen Konsequenzen.

Einführung in die kinetischen Verfahren in der PharmazieLevel 120 min.

ChemiePhysikalische ChemieKinetik

Zusammenstellung der wichtigsten Grundlagen der Kinetik für Pharmazeuten.

EnzymkatalyseLevel 230 min.

ChemiePhysikalische ChemieKinetik

Beschreibung des Michaelis-Menten-Mechanismus. Kinetische Behandlung und Auswerteverfahren.