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DnaJ-ProteinZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Das DnaJ-Protein ist ein prokaryontisches basisches Protein mit einem Molekulargewicht von etwa 41 kDa, das zuerst aus Escherichia coli isoliert werden konnte. In eukaryontischen Genomen finden sich homologe Proteine, die man unter dem Namen Hsp40 zusammenfasst (Hsp für englisch "heat shock protein", Hitzeschockproteine).

Seine N-terminale Domäne, die so genannte J-Domäne, ist hoch konserviert und funktionell bei der Wechselwirkung mit anderen Proteinen von Bedeutung. Das DnaJ-Protein ist ein Chaperon, d.h. seine Funktion besteht darin, die korrekte Faltung der Proteine in der Zelle zu unterstützen. Die wichtigsten Mechanismen sind: Verhinderung der Aggregation ungefalteter oder falsch gefalteter Proteine, Unterstützung der Protein-Translokation beim Transport durch Membranen und die Reaktivierung von bereits teilweise aggregierten Proteinen. Dabei kooperiert DnaJ mit einem weiteren Chaperon, dem DnaK-Protein, dessen Gen in Escherichia coli im selben Operon liegt.