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DiphosphoglyceratZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Abb.1
2,3-Bisphospho-D-glycerat

2,3-Diphosphoglycerat (2,3-DPG) - nach der neueren Nomenklatur als 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) bezeichnet - ist ein Regulator der Sauerstoff-Bindung an Hämoglobin. 2,3-DPG bindet nichtkovalent an Desoxyhämoglobin, jedoch nicht an Oxyhämoglobin, wodurch die Sauerstoff-Affinität des Hämoglobins um den Faktor 26 verringert wird. In der Sauerstoff-Dissoziationskurve macht sich dies in einer Verschiebung der Kurve nach rechts bemerkbar.

Die molare 2,3-DPG-Konzentration in den Erythrocyten ist unter Normalbedingungen etwa gleich groß wie die des Hämoglobins. Daraus erklärt sich, dass (isoliertes) freies Hämoglobin in Lösung eine deutlich höhere Sauerstoff-Affinität hat als das Hämoglobin in Erythrocyten. Bei mangelhafter Versorgung der Gewebe mit Sauerstoff kann sich die Konzentration an 2,3-DPG entsprechend anpassen. Beim Übergang in größere Höhen wird beispielsweise mit der Zeit die 2,3-DPG-Konzentration erhöht und damit die Sauerstoff-Affinität des Hämoglobins verringert, so dass der Sauerstoff auch unter diesen Bedingungen im Gewebe aus den Erythrocyten abgegeben werden kann.

Fötales Hämoglobin kann im Körper Sauerstoff deutlich besser binden als das Hämoglobin von Erwachsenen, wodurch der Transfer von Sauerstoff vom mütterlichen in den fötalen Blutkreislauf unterstützt wird. In freier Form dagegen weist fötales Hämoglobin sogar eine etwas geringere Affinität auf. Auch für diesen Effekt ist das 2,3-DPG verantwortlich. Fötales Desoxyhämoglobin bindet nämlich den Regulator weitaus schlechter, woraus eine bessere Bindung von Sauerstoff resultiert.