Suchergebnisse
Fachgebiet - Allgemeine Chemie, Optik, Spektroskopie
Dieses von William Henry Bragg 1913 aufgestellte Gesetz beschreibt die mathematische Beziehung zwischen der Wellenlänge eines an einem Kristall gebeugten Röntgenstrahles und θ, dem Einfalls- und Ausfallswinkel der Strahlung (auch Bragg-Winkel genannt), sowie d, dem so genannten Netzebenenabstand.
Die Wegdifferenz zweier an aufeinander folgenden Netzebenen reflektierten Strahlen entspricht dem n-Fachen der Wellenlänge λ. Der maximale Beugungswinkel θ (θmax) ist der kleinste Netzebenenabstand dmin, welcher auch als Auflösung der Kristallstruktur bezeichnet wird.
Siehe auch: Kristallstrukturanalyse
Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird
Kristallstrukturanalyse
45 min.
ChemieAllgemeine ChemieFeststoffe
Will man den atomaren Aufbau eines Kristalls bestimmen, so werden Verfahren der Kristallstrukturanalyse herangezogen. Mit Hilfe der Beugung von Strahlung, können räumliche Anordnungen der Atome in kristallinen Festkörpern analysiert werden. Diese Lerneinheit bietet eine Einführung in die Kristallstrukturanalyse. Es werden unterschiedliche Kristallstrukturanalyse-Verfahren vorgestellt.
Strukturanalyse von Proteinen30 min.
BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse
Für die Aufklärung der Proteinstruktur, insbesondere ihres dreidimensionalen Aufbaus im Raum, sind vor allem zwei experimentelle Methoden entscheidend: 1. die Röntgenstrukturanalyse (X-ray crystallography) und 2. die multidimensionale NMR-Spektroskopie [Kernresonanzspektroskopie (nuclear magnetic resonance, NMR)
Strukturanalyse und Proteinkristallographie
120 min.
BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse
Die Kenntnis der dreidimensionalen Struktur von Proteinen ist eine der wichtigsten Voraussetzungen für das Verständnis der Beziehungen zwischen Struktur und Funktion. Dadurch ist sie u.a. für die gezielte Optimierung von Molekülen in der biotechnologischen und pharmazeutischen Forschung (Protein Engineering und Drug Design) unerlässlich.