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AllosterieZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie, Stereochemie

Bei Proteinen (z.B. Enzymen) mit Quartärstruktur versteht man unter Allosterie die Änderung der Konformation der Struktur des Moleküls unter dem Einfluss sich anlagernder niedermolekularer Verbindungen (Effektoren). Bei allosterischen Effektoren kann es sich um Inhibitoren oder Aktivatoren handeln. Inhibitoren stabilisieren die inaktive T-Form, während Aktivatoren die aktive R-Form stabilisieren und so die Affinität des aktiven Zentrums für das Substrat erhöhen. Unterscheidet sich der Effektor chemisch vom Substrat, nennt man diese Form der allosterischen Modulation auch heterotrop.

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Regulation der EnzymkonformationLevel 260 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Es werden physiologische und physikalische Mechanismen der Regulation der Enzymkonformation beschrieben und Beispiele gegeben. Es wird auf verschiedene Formen der Hemmung eingegangen (z.B. kompetitiv, unkompetitiv und nicht kompetitiv), Allosterie und Kooperativität, sowie auf den Einfluss von Temperatur und pH-Wert.

AllosterieLevel 270 min.

BiochemieStoffwechselBiokatalyse

Hier wird die Allosterie als Mechanismus zur Regulation der Enzymaktivität erläutert: die Glycogen-Phosphorylase als Beispiel eines allosterisch regulierten Enzyms und Hämoglobin als Beispiel eines allosterisch regulierten Proteins.