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β-FaltblattZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Das β-Faltblatt ist eine gefaltete Sekundärstruktur der Proteine. Bei einem β-Faltblatt legen sich Teile der Aminosäurekette längs nebeneinander, entweder parallel (gleichsinnig) oder antiparallel (gegenläufig). Die Struktur wird durch Wasserstoff-Brücken zwischen den Carbonyl- und Amino-Gruppen der nebeneinanderliegenden Ketten stabilisiert. Die Seitenketten der Aminosäuren ragen dabei abwechselnd nach beiden Seiten senkrecht von der Faltblatt-Ebene. Weitere Motive der Sekundärstruktur sind die α-Helix und Schleifen (β-turns).

Abb.1
Parallel und antiparalleles Faltblatt von Aminosäureketten

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Molecular ModellingLevel 350 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Diese Lerneinheit gibt einen Einblick in die Methoden und Anwendungsgebiete des Molecular Modelling am Beispiel der Strukturvorhersage von Proteinen.

MembranproteineLevel 390 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Membranproteine verhalten sich anders als lösliche Proteine. Hier werden ihre Eigenschaften vorgestellt und an einigen ausgewählten Beispielen erläutert. Ein weiterer Schwerpunkt liegt auf dem Transport von Membranproteinen an ihren Wirkort.

Homologie-Modellieren von ProteinenLevel 245 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Einführung in die Strukturvorhersage von Proteinen über den Vergleich mit bereits bekannten Proteinen.

Protein-DNA-WechselwirkungenLevel 245 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

In dieser Lehreinheit werden die verschiedenen Arten der Realisierung des spezifischen Kontaktes zwischen Nucleinsäuren und Proteinen vorgestellt.

4.4 - Grippe - Neuraminidase - Aktives ZentrumLevel 490 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

In dieser Lerneinheit wird die Struktur des Enzyms Neuraminidase, eines der beiden Influenza-Oberflächen-Antigene, und seines aktiven Zentrums ausführlich behandelt. Außerdem werden die Wechselwirkungen zwischen der Influenza-Neuraminidase und ihrem natürlichen Substrat Sialinsäure detailliert beschrieben.

4.1 - 4.5 - Grippe (gesamt)Level 4100 min.

PharmazieArzneimittelThemenreise Wirkstoffe

Diese Lerneinheit beschäftigt sich ausführlich mit dem Thema Influenza. Sie enthält sowohl allgemeine Informationen zum Thema Grippe wie auch detaillerte Beschreibungen des Aufbaus von Influenza-Viren und deren Lebenszyklus. Außerdem wird die Struktur eines der beiden Influenza-Oberflächenantigene, das Protein Neuraminidase und dessen aktives Zentrum, ausführlich behandelt. Den Abschluss bildet die Erläuterung der Entwicklung eines antiviralen Grippemedikamentes, Zanamivir, das als Inhibitor der Neuraminidase den Lebenszyklus des Influenza-Virus empfindlich stört.

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und FunktionenLevel 160 min.

BiochemieProteinbiosyntheseProteine

Der Aufbau der Aminosäuren und ihre Bedeutung für den Proteinaufbau; Eigenschaften und strukturelle Konsequenzen der Peptidbindung; Aufbau und Eigenschaften von Proteinen, Hierarchie der Proteinstruktur.

Sekundärstrukturvorhersage bei ProteinenLevel 330 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Sekundärstrukturelemente, wie Helices oder Faltblattbereiche, haben bestimmte Eigenschaften, die es ermöglichen, diese Elemente in unbekannten Proteinen zu identifizieren. Die Grundlagen der Sekundärstrukturvorhersage werden in dieser Lerneinheit erläutert.

Proteinmodellierung (Helix)Level 260 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Der Weg von der Primärsequenz eines Proteins zur seiner dreidimensionalen Struktur ist nur extrem schwierig nachvollziehbar. Der heutige Stand der Strukturvorhersage wird so dargestellt, dass die Lernenden die unterliegenden Algorithmen und Zusammenhänge zumindest nachvollziehen können.