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α-HelixZoomA-Z

Fachgebiet - Biochemie

Die α-Helix ist die häufigste Sekundärstruktur in Proteinen. Ihre helikale (schraubenförmige) Struktur resultiert aus intramolekularen Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen den Carbonyl- und Amino-Gruppen des Peptid-Rückgrats, die sich fast parallel zur Achse der Helix ausbilden. Dabei bildet die Carbonyl-Gruppe der ersten (n-ten) Aminosäure eine Wasserstoff-Brücke mit dem Wasserstoff-Atom der 5. (n+4-ten) Aminosäure aus. Die Seitenketten der Aminosäuren weisen nach außen.

α-Helices sind überwiegend rechtsgängig. Eine Windung wird von 3,6 Aminosäuren gebildet, die Ganghöhe beträgt 0,54nm und der Gesamtdurchmesser beträgt 1,05nm. Die Aminosäure Prolin (sekundäres Amin) stört als Strukturbrecher die Konformation der α-Helix.

Abb.1
Wasserstoff-Brücken einer Aminosäure-Helix

Kommt es zu einer Ungleichverteilung von polaren und unpolaren Aminosäuren auf beiden Längshälften der α-Helix, liegt eine so genannte amphiphile Helix vor. Weitere Motive der Sekundärstruktur sind das β-Faltblatt und Schleifen (β-turns).

Einen hohen Anteil an α-Helix besitzen neben Faserproteinen (z.B. Keratin) auch die globulären Proteine Myoglobin und Hämoglobin.

Siehe auch: β-Faltblatt

Lerneinheiten, in denen der Begriff behandelt wird

Molecular ModellingLevel 350 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Diese Lerneinheit gibt einen Einblick in die Methoden und Anwendungsgebiete des Molecular Modelling am Beispiel der Strukturvorhersage von Proteinen.

Homologie-Modellieren von ProteinenLevel 245 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Einführung in die Strukturvorhersage von Proteinen über den Vergleich mit bereits bekannten Proteinen.

Sekundärstrukturvorhersage bei ProteinenLevel 330 min.

BiochemieArbeitsmethodenStrukturanalyse

Sekundärstrukturelemente, wie Helices oder Faltblattbereiche, haben bestimmte Eigenschaften, die es ermöglichen, diese Elemente in unbekannten Proteinen zu identifizieren. Die Grundlagen der Sekundärstrukturvorhersage werden in dieser Lerneinheit erläutert.